蛋白质组学

基本氨基酸的一些基本知识:结构、特点与记忆方法(五)

在基本氨基酸中,碱性氨基酸有三种,这里介绍属于脂肪族的两种:精氨酸(arginine ,Arg)和赖氨酸(lysine,Lys),组氨酸因为含有杂环,所以放在最后讲。

精氨酸最初是从羽扇豆苗中分离提取的。精氨酸的硝酸盐是银白色的,所以被用希腊语argiros(银白色的金属)命名。中文译为精氨酸是因为它大量存在于鱼精蛋白(protamine)中。可能译者觉得把它译为“银白氨基酸”实在不妥,就干脆另起炉灶了。

精氨酸侧链上的胍基碱性较强,所以精氨酸是碱性最强的氨基酸,等电点是10.76。赖氨酸的碱性稍弱,等电点是9.74。

说到等电点,不知道是不是有人面对考试题中给出的3个pK值,不知道用哪两个取平均?标准做法当然是写出解离方程式,但这样比较麻烦。其实这里有个小技巧:用比较接近的两个值去平均就好了。道理很简单,酸性氨基酸静电荷为零的时候,肯定主要是两个羧基在解离,所以要用两个较小的pK去平均;碱性氨基酸就要用两个数值较大的pK来算。

精氨酸参与尿素循环,可促进尿素的生成,所以可以用来治疗氨中毒造成的肝昏迷。精氨酸也是精子蛋白的主要成分,有促进精子生成,提高精子运动能量的作用。精氨酸还是一氧化氮合酶(NOS)的底物。一次服用精氨酸不能超过5g,过量摄取会导致急性胰腺炎。

尿素循环 Contributed by William Stone, MD

精氨酸参与多胺合成。多胺带有多个正电荷,可与DNA结合,促进细胞生长,现在已经成为设计抗癌新药的重要靶标。精氨酸可通过尿素循环合成,所以它不是必需氨基酸。但它对婴儿和某些病人是必需的,所以称为半必需或条件必需氨基酸。

赖氨酸最初是从干酪素水解物分离出来的,被命名为lysin,有裂解物的意思。赖氨酸是单纯的音译。赖氨酸是必需氨基酸,而且赖氨酸在谷类蛋白质中含量少,是谷类蛋白质的第一限制氨基酸(指食物蛋白质中缺乏最严重的必需氨基酸,会限制此种蛋白质的营养价值)。

赖氨酸对于蛋白的功能非常重要,除了提供正电荷之外,它独特的结构也很有用。赖氨酸侧链末端的氨基是亲水的,但烃链部分又是疏水的。所以它可以出现在蛋白质的一些两亲结构中。赖氨酸有一条长长的侧链,可以从蛋白质中伸出。生物素、硫辛酸等带有羧基的小分子,都可以通过与赖氨酸的侧链氨基形成酰胺键来与蛋白质形成牢固的共价连接。在丙酮酸脱氢酶复合体中,赖氨酸长长的侧链和硫辛酰胺一起构成一条“手臂”,在电荷的推动下携带中间产物移动。

赖氨酸侧链和硫辛酰胺构成长臂

组蛋白中的赖氨酸经常被各种修饰,比如甲基化、乙酰化、泛素化、苏木化等等,这些修饰与基因表达调控、染色质高级结构变化等生物过程密切相关,做表观遗传的同学会很熟悉的。此外,胶原蛋白的交联也需要赖氨酸参与。赖氨酸还被用来合成肉碱,而肉碱是脂肪酸进入线粒体氧化分解所必需的。

赖氨酸的分解途径比较独特,它不参与转氨反应。赖氨酸一般是先脱去侧链氨基,生成氨基己二酸,然后再转氨。





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